Mehr Schwung für das PET-Recycling durch höhere Standards für Laborexperimente
Viele Enzyme versprechen, Kunststoff abzubauen. Doch was im
Laborexperiment funktioniert, versagt dann oft doch im großen Maßstab. Nun
hat der Biochemiker Gert Weber, HZB, gemeinsam mit Uwe Bornscheuer, Uni
Greifswald, und dem Chief Scientific Officer Alain Marty von Carbios eine
Studie publiziert. Sie zeigt am Beispiel von vier Enzymen, welche
Standards Laborexperimente erfüllen sollten, damit Ergebnisse besser
vergleichbar sind und erfolgsversprechende Ansätze rascher identifiziert
werden können.
Seit einigen Jahren melden Medien immer wieder große Durchbrüche beim
Recycling von Polyethylenterephthalat (PET) durch neu entdeckte Enzyme,
die den Kunststoff in seine Bestandteile zerlegen können. Danach bleibt es
aber meist still um die Entdeckung, dabei ist das Problem gigantisch: PET
macht 18 % der weltweiten Kunststoffproduktion aus und zählt damit zu den
mengenmäßig wichtigsten Kunststoffen. So baut das Biotech-Unternehmen
Carbios im Nordosten Frankreichs bis 2025 eine Anlage auf, die 50.000
Tonnen PET jährlich recyceln soll. Natürlich sind die Carbios-Experten
interessiert daran, die bestmöglichen Enzyme für ihre industrielle Anlage
zu nutzen, sie stellen aber fest, dass viele Ergebnisse aus der
akademischen Laborforschung nicht aufskaliert werden können.
„Manche Enzyme funktionieren super im Laborversuch für wenige Stunden, sie
verlieren aber sehr schnell ihre Aktivität und das Substrat wird nicht
vollständig abgebaut“, sagt HZB-Experte Gert Weber. Im Reagenzglas im
Labor ist das kein Problem, aber für eine Anwendung im großen Bioreaktor
schon. Uwe Bornscheuer und Gert Weber haben daher zusammen mit dem
Biotech-Unternehmen Carbios an vier Beispielen demonstriert, wie sich neue
Enzyme für den PET-Abbau besser miteinander vergleichen lassen. „Damit
später eine Aufskalierung möglich ist, müssen viele Parameter auch schon
beim Laborexperiment in einem engen Bereich liegen, das Ausgangsmaterial
muss genau definiert sein, die Versuchsprotokolle müssen einheitlicher
sein, um die Leistung der Enzyme und ihre Anwendung in großtechnischem
Maßstab besser beurteilen zu können“, erklärt Bornscheuer. Daher haben die
Forscher ein standardisiertes PET-Hydrolyseprotokoll erarbeitet, das
Reaktionsbedingungen setzt, die für eine Hydrolyse in größerem Maßstab
relevant sind. Vor allem wurden zwei PET-Materialien genutzt, zum einen
ein definierter PET-Film und zum anderen PET-Granulat aus Abfallflaschen,
wie es bei Carbios im technischen Maßstab eingesetzt wird. Damit haben sie
vier kürzlich entdeckte PET-zersetzende Enzyme getestet: LCC-ICCG, FAST-
PETase, HotPETase und PES-H1L92F/Q94Y.
Beim Experimentieren unter diesem Protokoll stellten sie fest, dass zwei
dieser Enzyme, FAST-PETase und HotPETase, sich weniger für den
großtechnischen Einsatz eignen, hauptsächlich aufgrund ihrer relativ
niedrigen Depolymerisationsraten. Schon besser funktionierte PES-
H1L92F/Q94Y. Der vierte Kandidat, LCC-ICCG, übertraf die anderen Enzyme
bei weitem: LCC-ICCG wandelt 98 % des PET in 24 Stunden in die monomeren
Produkte Terephthalsäure (TPA) und Ethylenglykol (EG) um. „Darüber hinaus
konnten wir bei LCC-ICCG die erforderliche Enzymmenge um den Faktor 3 und
die Reaktionstemperatur von 72 auf 68 °C reduzieren, so dass der Einsatz
dieses Enzyms auch wirtschaftlicher wird“, sagt Bornscheuer.
„Wir sollten bei unserer Laborforschung die industrielle Anwendung
mitdenken“, findet Gert Weber. Schließlich geht es um eines der wirklich
großen Probleme der Gegenwart. Kunststoffe werden weiterhin aus fossilen
Rohstoffen immer wieder neu hergestellt, die Recyclingquoten sind gering
und es handelt sich dabei bisher meistens um ein „Downcycling“ hin zu
schlechterer Qualität. Der Plastikmüll befindet sich inzwischen in allen
Gewässern und in allen Böden und damit in der Nahrungskette. Fortschritte
sind daher dringend. „Mit diesen Standards können wir etwas dafür tun, um
schneller die Spreu vom Weizen zu trennen.“
