Die Triebkraft der Nitrogenase
Nitrogenasen gelten als vielversprechende Kandidaten für die nachhaltige
enzymatische Produktion von Ammoniak und Kohlenstoffverbindungen. Leider
blieb ein Engpass des komplexen Prozesses, die Versorgung der Enzyme mit
Elektronen, bislang rätselhaft. Nun hat ein Team um Dr.Johannes Rebelein
vom Max-Planck Institut in Marburg entdeckt, welche Proteine maßgeblich
die Leistung der Eisen (Fe)-Nitrogenase bestimmen.
Nitrogenasen werden in mehreren industriellen Herstellungsverfahren als
Katalysatoren eingesetzt. Die wichtigste ist die chemische Fixierung und
Umwandlung von elementarem Stickstoff (N2) in Ammoniak, dem
Hauptbestandteil von Düngemitteln. Deren industrielle Produktion erfolgt
derzeit über das umweltschädliche Haber-Bosch-Verfahren. Enzymatisch und
nachhaltig produzierte Düngemittel könnten circa ein Prozent der global
verbrauchten Energie und des damit verbundenen freigesetzten CO2
einsparen, weshalb sich viele Forschungslabors und Start-up Firmen mit
diesem Thema beschäftigen. Eine herausfordernde Aufgabe, da Nitrogenasen
hochkomplexe Metalloenzyme und viele Aspekte ihrer Katalyse noch nicht
ausreichend verstanden sind.
Eisen (Fe)- Nitrogenase fixiert nicht nur Stickstoff, sondern auch CO2
Nun haben Forschende um Dr. Johannes Rebelein am Max-Planck-Institut für
terrestrische Mikrobiologie in Marburg erste Einblicke in die
Energieversorgung des Enzymkomplexes, erhalten, genauer gesagt: seine
Versorgung mit Elektronen. Die Ergebnisse liefern einen wichtigen Ansatz
zur Entwicklung und Optimierung solcher Biokatalysatoren. Das ist nicht
nur im Hinblick auf die industrielle Stickstoff-Fixierung von Bedeutung,
sondern auch für die Nutzung von CO2 als Wertstoff. Denn dasselbe Team
konnte kürzlich zeigen, dass die Fe-Nitrogenase auch zur Umwandlung von
CO2 fähig ist. Ausgerechnet diese Nitrogenase-Form ist bislang wenig
untersucht, vor allem im Hinblick auf den Elektronentransport.
Das Forschungsteam charakterisierten den Elektronentransport zur Eisen
(Fe)-Nitrogenase in dem Modellbakterium Rhodobacter capsulatus und zeigte,
dass zwei verschiedene Elektronentransportproteine, Ferredoxine genannt,
für die Stickstoff-Fixierung essenziell sind.
Der Energie-Engpass eröffnet neue Ansätze für die Optimierung
„Wir wollten herausfinden, welche Ferredoxine entscheidend sind. Da alle
Zellen mehrere Ferredoxine beherbergen, wobei unser Modellbakterium
Rhodobacter capsulatus sieben verschiedene Ferredoxine produziert, wollten
wir auch herausfinden, ob mehrere dieser Ferredoxine dieselbe Aufgabe
übernehmen können - oder ob sie jeweils spezifisch sind", erklärt
Erstautorin Holly Addison. "Wenn wir eines der Ferredoxine ausschalteten,
konnte das andere seine Funktion nicht übernehmen. Daraus schlossen wir,
dass diese beiden unverzichtbaren Ferredoxine unterschiedliche Aufgaben in
der Stickstoff-Fixierung erfüllen.“
Die Versorgung mit Elektronen gilt als ein Engpass der
Nitrogenasekatalyse. Mit den beiden Ferredoxinen haben die Forschenden nun
klare Ziele identifiziert, um auf den Elektronenfluss und damit die
Leistung der Biokatalyse einzuwirken.
"Unsere Ergebnisse sind eine wichtige Voraussetzung für die Optimierung
von R. capsulatus als Modellsystem für die verbesserte Umwandlung von
Stickstoff oder CO2 durch Biokatalysatoren zu Ammoniak, bzw. kurzkettigen
Kohlenwasserstoffen", ergänzt Johannes Rebelein. „Nun geht es darum, die
Nitrogenase und die am Prozess beteiligten Proteine weiter zu erforschen,
um unser Verständnis zu erweitern und neue Ansätze für die industrielle
Produktion zu entwickeln.“
Die nächsten Schritte des Projekts werden sich darauf konzentrieren,
einerseits die Rolle der Ferredoxine noch besser zu verstehen,
andererseits Methoden der synthetischen Biologie einzusetzen, um sie zu
verändern - und durch die leichtere Bereitstellung von Elektronen die
Nitrogenasen zu beschleunigen.
Wissenschaftliche Ansprechpartner:
Dr. Johannes Rebelein
Forschungsgruppenleiter +49 6421 178-190 johannes.rebelein@...
Max-Planck-Institut für terrestrische Mikrobiologie, Marburg
Originalpublikation:
Addison, H.; Glatter, T.; Hochberg, K. A.; Rebelein, J. G.
Two distinct ferredoxins are essential for nitrogen fixation by the iron
nitrogenase in Rhodobacter capsulatus
2024 Feb 20:e0331423
doi: 10.1128/mbio.03314-23
